Dorothy Crowfoot Hodgkin

Hodgkin nace en El Cairo en 1910. El trabajo de Hodgkin (1910-1994) se consideró tan importante que se convirtió en la primera mujer desde Florence Nightingale a la que la Reina le concedió la Orden del Mérito. Pero, ¿qué importancia tuvo Dorothy Crowfoot Hodgkin? Analicemos primero en qué contexto científico entra en acción.En la última parte del siglo XIX, los químicos empezaron a calcular las formas de algunos compuestos que contenían carbono. Constituyeron modelos imaginándose los enlaces que formarían. Esto funcionó bastante bien con moléculas pequeñas, pero las más grandes eran demasiado complejas. En 1914 a Max von Laue le concedieron el premio Nobel por su descubrimiento de la “difracción de rayos X en cristales”. Esto abrió una nueva posibilidad, y un año más tarde, William H. Bragg y William L. Bragg (padre e hijo) compartieron el premio Nobel de 1915 por usar la difracción de rayos X para determinar cómo están posicionados los átomos de un compuesto en relación con otro. El panorama lo estableció la gente al empezar a dar sentido a la estructura tridimensional de los compuestos. El problema era que algunos de los más útiles y, por tanto, más valiosos compuestos se hicieran cada vez más complejos, con cada molécula conteniendo muchos cientos de átomos, cada uno en una ubicación precisa.

En aquel tiempo, Hodgkin terminó el primer grado y no tenía claro si continuar sus estudios en cristales o en antigüedades. Ambas cosas la fascinaban y al principio esperaba resolver el dilema utilizando la cristalografía de rayos X para analizar muestras antiguas. Su tutor F.M. Brewer, la convenció de que se concentrara en los cristales, y se lanzó su carrera. Con el consuelo de Brewer se trasladó a Cambridge a trabajar con John Desmond Bernal. Bernal estaba desarrollando técnicas de cristalografía de rayos X. La idea era que cuando los rayos X golpean una molécula cristalizada, los electrones que rodean cada átomo hacen que el rayo se curve. Al haber muchos átomos, el resultado es que cuando los rayos X salen del cristal y caen en una placa fotográfica, producen unas series de luces y manchas oscuras. Medir la intensidad y la posición relativa de cada mancha, indica las posiciones relativas de los átomos en el cristal. En un mundo que aún no había inventado los ordenadores, se necesitaban las matemáticas para resolver compuestos complejos, pero juntos, Hodgkin y Bernal, dedujeron las primeras pautas de difracción de las proteínas.

El primer éxito real vino de una forma cristalizada de pepsina, utilizando cristales que habían sido producidos por John Philpot en Uppsala, Suecia. Uno de sus primeros descubrimientos fue que si se quiere ver la estructura de una proteína, hay que mantener el cristal líquido en el que existiría normalmente. Secarlo y ponerlo en otra solución alteraba radicalmente la forma de la proteína, haciendo inútil la observación. Al terminar su doctorado, Hodgkin volvió a Oxford y, entre otras cosas, comenzó a trabajar en la insulina. Ésta era una tarea altamente complicada y la llevaría 34 años completarla. La razón de parte de su éxito, aparte de la perseverancia, fue que desarrolló formas de construcción de cristales en los que las moléculas tenían átomos específicos remplazados pos zinc. Estos cristales revelaron pistas sobre la estructura de la aparición natural de la proteína. Durante esta investigación, la penicilina llegó a escena. Claramente, éste era un compuesto importante. Sin embargo era difícil de producir naturalmente y, antes de poder fabricarse, alguien tendría que descubrir su estructura. Hodgkin vio que junto con su intrincada función de destruir bacterias, tenía un inusual anillo característico, conocido ahora como la estructura beta-lactámica.

En 1955 tomó las primeras fotos de la difracción de rayos X de cristales de cianocobalamina, más comúnmente llamados vitamina B12 (principalemte por su determinación de la estructura de la vitamina B12, imagen de la derecha, recibe el premio Nobel de Química en 1964). Esta molécula probó ser de cuatro veces mayor tamaño que la penicilina y, de nuevo, contenía una estructura de anillo central. Este anillo de porfirina contenía cobalto en el centro.

En este escenario Hodgkin fue pionera en el uso de ordenadores como ayuda en los cálculos, y la colaboración con Kenneth Trueblood en la Universidad de California, Los Ángeles, le dio acceso a los procesadores más avanzados de la época.

¿Y qué importancia tiene conocer la estructura de un compuesto? Si se quiere sacar sentido a las propiedades y reacciones de una molécula o compuesto es fundamental conocer su estructura. Además, es aún más importante si se quiere construir versiones sintéticas de un compuesto mediante la unión de otros más simples.

Los rayos X fueron la herramienta que usó Hodgkin para determinar la estructura de muchos compuestos biológicamente importantes: el colesterol en 1937, la penicilina en 1945, la vitamina B12 en 1954, la insulina en 1969 así como la de la lactoglobulina, ferritina, y virus del mosaico del tabaco. Posteriormente Hodgkin y sus colaboradores se encaminaron al calciferol o vitamina D2, así como al antibiótico gramicidina.

Además, estaba Interesada en el intercambio intelectual entre científicos y se preocupaba por los problemas que la ciencia ocasionaba a la población, así que entre 1976 y 1988 fue presidenta de las Conferencias Pugwash de Ciencia y Asuntos Mundiales. Fue galardonada con el Premio Lenin por la Paz concedido por el Gobierno Soviético en 1985-1986.

Fuente: Las grandes ideas que formaron nuestro mundo. Pete Moore. Ed. Lisma.

Via; CIENCIAONLINE.COM